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胰蛋白酶 來源于牛胰腺

更新時間:2016-06-22      瀏覽次數:3551

胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 為蛋白酶的一種,EC 3.4.4.4,是從牛、羊、豬的胰臟提取的一種絲氨酸蛋白水解酶。在脊椎動物中,作為消化酶而起作用。在胰臟是作為酶的前體胰蛋白酶原而被合成的。作為胰液的成分而分泌,受腸激酶,或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶,是肽鏈內切酶,它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側切斷。它不僅起消化酶的作用,而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體,起活化作用。是特異性zui強的蛋白酶,在決定蛋白質的氨基酸排列中,它成為*的工具。

胰蛋白酶是從牛、豬、羊的胰臟提取,純化獲得的結晶,再制成的凍干制劑。易溶于水,不溶于三氯甲烷、乙醇、乙mi等有機溶劑。在pH1.8時,短時間煮沸幾乎不失活;在堿溶液中加熱則變性沉淀,Ca2+有保護和激活作用,胰蛋白酶的等電點為pH10.1。

牛胰蛋白酶原有229個氨基酸組成,含6對二硫鍵,其氨基酸排列順序和晶體結構已被闡明。在腸激酶活自身催化下,酶原的N末端賴氨酸與異亮氨酸殘基之間的肽鍵被水解,釋放出來纈-天-天-天-天-賴6肽,生成有活性的胰蛋白酶。牛的胰蛋白酶氨基酸殘基223個,分子量23800[1]  ,活性部位的絲氨酸殘基是*的絲氨

胰蛋白酶的作用是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散。不同的組織或者細胞對胰酶的作用反應不一樣。胰酶分散細胞的活性還與其濃度、溫度和作用時間有關,在 pH 為 8.0 、溫度為 37℃ 時,胰酶溶液的作用能力zui強。使用胰酶時,應把握好濃度、溫度和時間,以免消化過度造成細胞損傷。因 Ca2+ 、 Mg2+ 和血清、蛋白質可降低胰酶的活性,所以配制胰酶溶液時應選用不含 Ca2+ 、 Mg2+ 的 BSS ,如: D-Hanks 液。終止消化時,可用含有血清培養液或者胰酶抑制劑終止胰酶對細胞的作用。

中文名:胰蛋白酶

英文名:Trypsin

別 稱:胰酶

化學式:C6H15O12P3

CAS號:9002-07-7

EINECS號:232-650-8

水溶性:易溶

外 觀:白色或類白色

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